Ebenen der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls oder Struktur des Proteins

Die Struktur des Proteinmoleküls wird in mehr als 200 untersuchtJahre. Es ist für viele Proteine ​​bekannt. Einige von ihnen werden synthetisiert (zum Beispiel Insulin, RNase). Die grundlegende strukturelle und funktionelle Einheit der Proteinmoleküle aus Aminosäuren. Ferner können die Carboxyl- und Aminogruppen und Proteine ​​enthalten andere funktionelle Gruppen, die ihre Eigenschaften zu bestimmen. Solche Gruppen umfassen in dem seitlichen Abzweigungen Proteinmolekül platziert: Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure, eine Aminogruppe von Lysin oder Hydroxylysin, Guanidingruppe von Arginin, die Imidazolgruppe von Histidin, die Hydroxylgruppe von Serin und Threonin, eine Phenolgruppe von Tyrosin, die Sulfhydrylgruppe von Cystein, Disulfid- Gruppe von Cystin, Thioethergruppe von Methionin, Phenylalanin benzelnoe Kern, aliphatische Ketten mit anderen Aminosäuren.

Es gibt vier Ebenen der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls.

Primärstruktur des Proteins. Aminosäuren im Proteinmolekül sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden und bilden eine Primärstruktur. Es hängt von der qualitativen Zusammensetzung der Aminosäuren, ihrer Anzahl und der Reihenfolge der Verbindungen untereinander ab. Die primäre Struktur des Proteins wird meistens von Senger bestimmt. Das Testprotein wird mit einer Lösung ditroftorbenzola (DNP) behandelt, wodurch ein Protein-Dinitrophenyl (DNP-Protein) bildet. Später wird das DNP-Protein hydrolysiert, der Rest des Proteinmoleküls und die DNP-Aminosäure werden gebildet. Die DNP-Aminosäure wird aus dieser Mischung isoliert und hydrolysiert. Die Hydrolyseprodukte sind Aminosäure und Dinitrobenzol. Der Rest des Proteinmoleküls reagiert mit neuen Teilen von DNP, bis das gesamte Molekül in Aminosäuren zerfällt. Auf der Grundlage der quantitativen Untersuchung von Aminosäuren, um die Primärstruktur des einzelnen Schaltungs Proteins auf. Die primäre Struktur der Proteine ​​ist Insulin, Myoglobin, Hämoglobin, Glucagon und viele andere).

Nach der Edman-Methode wird das Protein mit Phenylisothiocyanat behandelt. Manchmal werden proteolytische Enzyme - Trypsin, Pepsin, Chymotrypsin, Peptidase usw. - verwendet.

Sekundärstruktur des Proteins. Amerikanische Wissenschaftler fanden mithilfe von Röntgenanalyse heraus, dass Proteinpolypeptidketten oft in Form von Alpha-Helices und manchmal Beta-Strukturen vorliegen.

Alpha-Spiralen werden mit einer Wendeltreppe verglichen,wo die Funktion der Grade von den Aminosäureresten durchgeführt wird. In Molekülen fibrillärer Proteine ​​(Seidenfibroin) sind die Polypeptidketten fast vollständig gestreckt (Beta-Struktur) und in Form von durch Wasserstoffbrücken stabilisierten Kugeln angeordnet.

Die Alpha-Helix kann sich spontan bildensynthetische Polypeptide (Dederon, Nylon), die eine molekulare Masse von 10 bis 20.000 Da aufweisen. An bestimmten Stellen im Proteinmolekül (Insulin, Hämoglobin, RNAase) ist die alpha-helicale Konfiguration der Peptidkette gestört und es bilden sich spiralige Strukturen eines anderen Typs.

Tertiäre Struktur des Proteins. Die spiralförmigen Abschnitte der Polypeptidkette des Proteinmoleküls stehen in unterschiedlichen Beziehungen, die die tertiäre (dreidimensionale) Struktur vorgeben, das Volumen und die Form des Proteinmoleküls bilden. Es wird angenommen, dass die Tertiärstruktur aufgrund der Wechselwirkung von Aminosäureresten mit Lösungsmittelmolekülen automatisch entsteht. In diesem Fall werden hydrophobe Radikale innerhalb des Proteinmoleküls "gezogen", wobei sie ihre trockenen Zonen bilden, und hydrophile Gruppen sind zum Lösungsmittel hin orientiert, was zur Bildung einer energetisch günstigen Bestätigung des Moleküls führt. Dieser Prozess wird von der Bildung von intramolekularen Bindungen begleitet. Die Tertiärstruktur des Proteinmoleküls wird für RNAse, Hämoglobin, Lysozym-Hühnerei entschlüsselt.

Quaternäre Struktur des Proteins. Diese Art der Struktur des Proteinmoleküls tritt als Folge der Assoziation von mehreren Untereinheiten in ein einziges Molekül integriert. Jede Untereinheit weist eine primäre, sekundäre und tertiäre Struktur.