Proteine sind Schlüsselelemente von allenZellen und Gewebe des Körpers. Sie werden durch Ketten von Aminosäuren gebildet. Im menschlichen Körper gibt es mehr als 100 Arten von Proteinmolekülen. Sie alle realisieren verschiedene Funktionen. Zu den Molekülen gehören Fibrinogen, Transferrin, Immunglobuline, Lipoproteine, Albumine und andere. Die Isolierung von Proteinfraktionen wird auf verschiedene Arten durchgeführt, aber die Elektrophorese ist am populärsten geworden. Betrachten wir seine Funktionen genauer.
Blutproteine bilden ein "gemeinsames Protein". Es enthält wiederum Komponenten wie Globuline und Albumine. Elektrophorese von Blutproteinen teilt sie in diese Elemente ein. Diese Art der Trennung hat es ermöglicht, die Diagnostik auf eine ganz neue Ebene zu bringen.
Moleküle erhalten eine negative oder positive Ladung, die von der Umgebung abhängt, in der die Moleküle geladen sind Elektrophorese von Proteinfraktionen von Blut. Ihre Verschiebung wird durch die Größe der Ladung beeinflusst. Die Art der Bewegung wird durch die Form und Größe der Moleküle selbst, ihr Gewicht bestimmt. Elemente mit einer positiven Ladung haben eine bessere Adsorption als negative Zellen.
Sie gelten als das größte ProteinMoleküle unter allen Fraktionen im Serum. Die Anzahl der Albumine spiegelt den Proteinstatus vieler innerer Organe wider. Eine der wichtigsten Aufgaben der Moleküle ist die Erhaltung des osmotischen kolloidalen Drucks. Es fördert die Aufrechterhaltung des Flüssigkeitssystems im Blutkreislauf. In Übereinstimmung damit ist es möglich, die Entwicklung von solchen pathologischen Zuständen wie Lungenödem, Aszites usw. zu erklären.
Sie sind in mehrere Gruppen unterteilt. Methode der Elektrophorese von Proteinen ermöglicht ihre quantitative Trennung im Labor. Zu den Komponenten von Globulinen gehören:
Elektrophorese von Proteinen mit zunehmenden Anteilen von Alpha-1 und Alpha-2 zeigt den Beginn des entzündlichen Prozesses.
Die Elektrophorese von Proteinen des gesunden Organismus spiegelt die folgenden Indizes (in g / dL) wider:
Wie oben gesagt wurde, werden in der Medizin ziemlich viele Methoden verwendet, um Proteinmoleküle nach verschiedenen Kriterien zu trennen. Allerdings am häufigsten Proteinelektrophorese. Protein Fraktionen, die in bestimmten biologischen Medien enthalten sind, können nur auf diese Weise freigesetzt werden. Insbesondere erlaubt es den Nachweis von Paraproteinen. Proteinelektrophorese - eine spezielle klinische Analysemethode. Es ermöglicht, Veränderungen in Molekülen zu identifizieren, die als Anzeichen bestimmter Pathologien dienen können. Elektrophorese von Proteinfraktionen - eine erschwingliche Methode der Diagnose. Es wird in allen Labors durchgeführt. Als seine unzweifelhaften Vorteile ist es wert, die Genauigkeit und Geschwindigkeit des Erhaltens des Ergebnisses zu nennen. Serum-Protein-Elektrophorese ermöglicht es Ihnen, Änderungen zu identifizieren:
Kapillarelektrophorese macht es möglich, zu identifiziereneinige Arten von Proteinen. Einige Moleküle können jedoch mit dieser Methode nicht nachgewiesen werden. Eine Ausnahme ist Albumin. Für eine tiefere Analyse wird die Fraktions-Elektrophorese verwendet. Das Niveau dieser oder jener Gruppen kann durch die Menge des Gesamtproteinindex multipliziert mit dem relativen Prozentsatz von jedem von ihnen gemessen werden.
Elektrophorese von Proteinen muss unbedingt gleichzeitig mit durchgeführt werdendurch Messung des Gehalts an Immunglobulinen M, A und G. Varianten mit einer höheren Konzentration der ersten beiden, die nicht getrennt untersucht werden können, müssen zur erneuten Analyse geschickt werden. Dies ist notwendig, um die Immunfixierung von kleinen Paraproteingruppen auszuschließen.
Elektrophorese von Proteinen ermöglicht es, den Beginn des Verlaufs von Pathologien zu erkennenNiere und Leber, genetische Deformation, die Bildung von bösartigen Tumoren, die Aktivierung von chronischen und akuten Infektionen. In der Praxis wurde eine Reihe von "Syndromen" identifiziert, die die Interpretation der Analyse zeigen:
Es wird diagnostiziert, wenn das Protokoll der Studieweist auf eine Erhöhung des Filtrationsgrades der Proteinmoleküle der Nierentubuli und selektive Proteinurie hin. Letzteres ist die Ausscheidung einer großen Anzahl von Albuminen und einer geringen Anzahl von niedermolekularen Globulinen im Urin. Zusammen mit dem Fortschreiten des Syndroms wird eine intensive Synthese von großen Molekülen der Alpha-2-Globulin-Gruppe in der Leber nachgewiesen. Sie sammeln sich in der Blutflüssigkeit an. In diesem Zusammenhang entsteht ein solches Bild. Der Gehalt an Albumin nimmt ab und die Menge an Alpha-2-Globulin nimmt zu.
Signifikante Proteinverluste sind nicht nur charakteristischfür nephrotisches Syndrom. Sie sind auch bei der Laell-Krankheit, ausgedehnten Verbrennungen, Erkrankungen des Verdauungstraktes usw. zu beobachten. Bei Verstößen im Verdauungstrakt zeigt die Entschlüsselung des Proteinogramms eine Abnahme des Albumingehalts und eine gleichzeitige Zunahme des Prozentsatzes aller Globulingruppen an. Der Proteingehalt kann durch regelmäßige Elektrophorese reguliert werden. Es ist ratsam, Medikamente einzuführen, die Proteinelemente ersetzen. Bei einer deutlichen Abnahme der Gammaglobuline wird eine schwere Immunschwäche der erworbenen oder angeborenen Natur diagnostiziert. In solchen Fällen empfiehlt es sich, zur Bestimmung des vollständigen Krankheitsbildes zusätzlich den Gehalt an Immunglobulinen M, A, G zu bestimmen.
Elektrophorese wird als der einzige Weg angesehen,damit es identifiziert werden kann. Paraproteinämie ist ein Symptom, das das fortschreitende Wachstum von Tumoren guter und bösartiger Natur begleitet. Akkumulation im Blut von monoklonalen Antikörpern sowie Fragmente ihrer Beziehungen neigen dazu, zu multiplen Myeloms und bestimmter Leukämien. Zur Unterscheidung von Paraproteinen und zur Etablierung von Proteinketten wird eine modifizierte Elektrophorese - Immunfixierung empfohlen. Zur Durchführung der Untersuchung werden Heliumplatten mit Antiserum verwendet.
Monoklonale Immunglobuline werden nur bei Vorliegen einer Pathologie nachgewiesen.
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